• Etude génétique du métabolisme énergétique d'Acidithiobacillus ferroxidans
 | Violaine Bonnefoy (CR), Jeanine Rastouchniak (AI), Aurelie Lieutaud (Thèse)
Laboratoire de Chimie Bactérienne - UPR9043 CNRS
31, chemin Joseph Aiguier
13009 Marseille
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L'équipe étudie Acidithiobacillus ferrooxidans, une bactérie caractéristique des eaux de drainage de mine. Cette bactérie mésophile est capable de se procurer l’énergie nécessaire à sa croissance par oxydation par l’oxygène du fer ferreux en fer ferrique et des composés réduits du soufre en sulfate. Malgré l'importance de ce microorganisme dans la biolixiviation (solubilisation des métaux présents dans les minerais) et la bioremédiation (désulfuration des énergies fossiles et dépollution des sols et eaux contaminés par des métaux lourds), très peu de choses sont connues sur sa physiologie, et plus particulièrement son métabolisme énergétique et sa tolérance aux métaux.
L'objectif est de caractériser les chaînes respiratoires d'A. ferrooxidans et les mécanismes de résistance aux métaux à l'aide d'une approche de génétique moléculaire. Elle repose sur (1) le développement de la génétique; (2) l'étude des gènes codant pour les protéines impliquées dans ces processus; (3) l’analyse de mutants parfaitement définis au niveau moléculaire.
• Evolution des chaînes de transfert d'électrons chez les procaryotes
Wolfgang Nitschke (DR), Barbara Schoepp-Cothenet (CR), Simon Duval (Thèse)
Laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines - UPR9036 CNRS
31, chemin Joseph Aiguier
13407 Marseille | 
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L'équipe étudie, chez des procaryotes des domaines Bacteria et
Archaea, les chaînes de transfert d'électrons impliquées dans la
conversion d'énergie par le couplage chimio-osmotique. Cette approche
comparative permet d'élucider les voies d'évolution de ces systèmes
bioénergétiques et de leurs enzymes constituantes, de reconnaître et
caractériser des modes de fonctionnement d'enzyme communs et donc
probablement fondamentaux et d'étudier les stratégies employées par les
microorganismes afin de s'adapter à des environnements particuliers
(surtout extrêmes).
Plus précisément, il s'est intéressé ces dernières années à l'étude
biochimique et biophysique des mécanismes bioénergétiques chez les
procaryotes thermo- et hyperthermophiles Sulfolobus acidocaldarius et S. solfataricus (Archaea, respiration aérobie), Aquifex aeolicus (Bacteria, "Knallgas-bactérie"), Chloroflexus aurantiacus (Bacteria, respiration aérobie et photosynthèse anoxygénique), Thermus thermophilus (Bacteria, respiration aérobie/anaérobie) et des Bacteria mésophiles Paracoccus denitrificans (respiration aérobie et anaérobie), Ectothiorhodospira halophila (photosynthèse anoxygénique) et Rubrivivax gelatinosus
(photosynthèse anoxygénique). En parallèle, des études in silico
abordaient la phylogénie des complexes bc, des oxydases, des
hydrogénases, des protéines à molybdène, des centres réactionnels
photosynthétiques et des cytochrome b membranaires.
• Dynamique des protéines in vivo: réparation, maturation et sécrétion
Frédéric Barras (DR), Béatrice Py (CR)
Dynamique des protéines in vivo : réparation, maturation et sécrétion
Laboratoire de Chimie Bactérienne, CNRS
31 chemin Joseph Aiguier
13402, Marseille cedex 2
Le thème central de recherche de l'équipe est la dynamique des
protéines in vivo. Trois processus post-traductionnels, initialement
identifiés comme importants pour la virulence de la bactérie
phytopathogène Erwinia chrysanthemi, sont étudiés :
- la sécrétion des protéines chez les bactéries à Gram négatif : ces
travaux, réalisés avec comme système modèle la cellulase Cel5 d'E. chrysanthemi,
sont développés en étudiant d'une part l'assemblage et le
fonctionnement de la machinerie et d'autre part en recherchant le motif
de sécrétion qui permet la reconnaissance des protéines sécrétées;
- la réparation des protéines oxydées : chez tous les organismes
vivants, l'activité méthionine réductase A (MsrA) permet de réduire les
résidus méthionyl oxydés, les plus sensibles à l'oxydation. Au
laboratoire, il a été identifié chez Escherichia coli
une deuxième méthionine réductase (MsrB). La mise en évidence de Ffh,
essentiel pour l'insertion co-traductionnelle des protéines
membranaires, comme substrat de MsrA et MsrB, indique une relation
entre stress oxydant et localisation des protéines.
- la maturation des protéines possédant un centre [Fe-S] : ceux-ci sont
présents dans de nombreuses protéines impliquées dans de multiples
processus et chez E. coli
leur mise en place requiert les protéines Isc, in vivo. Au laboratoire
il a été identifié un deuxième système d'assemblage des centres [Fe-S],
impliquant les protéines appelées Suf. Les études entreprises visent à
comprendre le fonctionnement et la spécificité de ces machineries.
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